蛋白质纳米颗粒分子量-纳米粒子表面蛋白质冠

本篇文章给大家分享蛋白质纳米颗粒分子量，以及纳米粒子表面蛋白质冠对应的知识点，希望对各位有所帮助。

简略信息一览：

• 1、蛋白质分子量
• 2、蛋白质分子有多大?牛血清蛋白分子有多大?是纳米级别吗
• 3、蛋白质的分子直径可达
• 4、如何测定蛋白质分子量?
• 5、如何利用sdspage估算蛋白质分子量

蛋白质分子量

1、一般来说，蛋白质的分子量需在8000以上。若分子量再小一些就属于多肽的范围了。

2、kd是蛋白质分子量的单位。简写为kDa，叫“千道尔顿”。

3、是生物学中蛋白质分子量的单位。Da全称道尔顿（Dalton），是分子量最常用的单位，就是将分子中所有原子按个数求原子量的代数和。由于蛋白质是大分子，所以常用KDa（千道尔顿）来表示。

4、是生物大分子。因为蛋白质的分子量超过1000，而化学领域认为分子量超过1000就足够大。生物大分子是指生物体细胞内存在的蛋白质、核酸、多糖等大分子。每个生物大分子内有几千到几十万个原子，分子量从几万到几百万以上。

5、蛋白质的相对分子质量是指其分子量与一个标准参照物的比值。通常使用的参照物是氧-16或水，其相对分子质量被定义为1。例如，氧-16的相对分子质量是16，水的相对分子质量是18。

6、具体方法是：氮含量=蛋白质分子量x25%/14Da。例如，如果一个蛋白质的分子量为60kDa，那么它含有的氮原子数约为1个。拓展知识：除了上述计算之外，还有许多其他的蛋白质计算方法，例如分光光度法、色谱法、质谱法等。

蛋白质分子有多大?牛血清蛋白分子有多大?是纳米级别吗

1、蛋白质分子的直径在1~100纳米之间，牛血清蛋白分子也在这个范围内具体多少就不知道了，因为牛血清蛋白分子也有大有小不是确定的。

2、牛血清白蛋白（BSA），作为生物学界的重要蛋白质，源自牛血浆，它的分子构成独具魅力。每毫升血浆中，大约蕴含38毫克的BSA，占血浆蛋白总量的一半以上。

3、选 AC 解释：A 牛血清蛋白抗原分子，属于大分子蛋白质，具有很多抗原决定簇。A错误 B 既然是牛血清蛋白抗原分子，肯定是属于完全抗原。B正确 C 牛血清蛋白抗原分子，属于抗原大分子，不是载体。C错误 D 理由同A。

4、一般来说，蛋白质的分子量需在8000以上。若分子量再小一些就属于多肽的范围了。

5、血清蛋白是血浆里最丰富的蛋白质。每一个蛋白分子能携带七个脂肪酸分子。这些脂肪酸分子结合在蛋白的缝隙中，它们富含碳的尾部埋藏在里面安全地避开周围的水分子。血清蛋白同样能够携带许多其它的不溶于水的分子。

6、生物大分子是指生物体细胞内存在的蛋白质、核酸、多糖等大分子。每个生物大分子内有几千到几十万个原子，分子量从几万到几百万以上。生物大分子的结构很复杂，但其基本的结构单元并不复杂。

蛋白质的分子直径可达

蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。

蛋白质分子的直径很大，达到了胶体微粒的大小，所以，蛋白质溶液具有胶体的性质。

不同病毒的大小变动于20～450纳米之间。最大的为痘病毒科，大小为（170～260）×（300～450）纳米，最小的为双联病毒科，直径18～20纳米。蛋白质分子的直径大约在1-100纳米之间。过滤细菌/真菌，留下需要的蛋白溶液。

如何测定蛋白质分子量?

根据化学组成测定最低分子量 用化学分析方法测出蛋白质中某一微量元素的含量，并假设分子中只有一个这种元素的原子，就可以计算出蛋白质的最低分子量。

凝胶过滤法 凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。

【答案】：B 本题考查SDS-PAGE电泳分离蛋白质原理，SDS-PAGE电泳分离蛋白质时，经SDS作用，所有蛋白质带相同电荷，电泳的快慢只与蛋白质的分子量有关。

根据化学组成测定最低分子量用化学分析方法测出蛋白质中某一微量元素的含量，并假设分子中只有一个这种元素的原子，就可以计算出蛋白质的最低分子量。

性相反的的方向移动。电泳分类： 按电荷量分离 按分子量分离 按等电点分离。SDS-PAGE应用：测分子量；分离鉴定。因为通过生化方法吧蛋白提取出来，蛋白质带有电荷么，是将混合样品中的蛋白质。

十二烷基硫酸钠（sodium dodecyl sulfate，SDS）和聚丙烯酰胺凝胶（polyacrylamide gel ，PAG）组合使用可以消除结构和电荷的影响，从而仅根据分子量的差异来分离蛋白质。

如何利用sdspage估算蛋白质分子量

测定蛋白质分子量的常用方法：粘度法、凝胶过滤层析法、凝胶渗透色谱法、SDS-凝胶电泳、渗透压法、质谱法包括电喷雾离子化质谱技术和基质辅助激光解吸电离质谱技术、光散射法（多角度激光散射）、沉降法（超速离心法）。

② SDS-PAGE分离范围一般在15-200Kd，超过这个范围，蛋白条带都挤在一起了，无法进行准确比较。③ 一些小分子量的蛋白倒是可以通过特殊的SD-PAGE来测定，目前最小的能到1kd。

方法1：SDS-PAGE电泳，通过加入的蛋白Marker各条带迁移率和未知蛋白的条带迁移率，再用软件可计算出来。

【答案】：B 本题考查SDS-PAGE电泳分离蛋白质原理，SDS-PAGE电泳分离蛋白质时，经SDS作用，所有蛋白质带相同电荷，电泳的快慢只与蛋白质的分子量有关。

再与标准样品对照即可确定各区带的成分。要利用凝胶电泳测定某样品的蛋白质分子量就必须去掉其电荷效应，使样品的蛋白质分子的迁移率完全取决于分子量。

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